Гемоглобин

 

В 1968г. М.Перутц окончательно установил пространственное строение гемоглобина В конце XIX века химики не могли себе представить, насколько сложно строение белков. Единственное, что они могли тогда сделать, – это расщепить белок на составные части (аминокислоты и пептиды), но собрать из этих частей исходный белок было не в их силах. Эмиль Фишер первым научился синтезировать пептиды из нескольких аминокислот и предложил полипептидную теорию белка. Согласно этой теории, аминокислоты соединялись между собой пептидной связью и образовывали длинную цепь. В 1930-е годы ученые уже понимали, что пептидная цепь как-то уложена в пространстве, и что разнообразие белков объясняется различиями последовательности аминокислот в них и различным их расположением в пространстве.

Большое значение для изучения пространственной структуры белков имели несколько статей Л.Полинга и Р.Кори, которые сделали предположения о существовании спиральных и складчатых структур в белках и подкрепили эти предположения расчетами. Но главную роль в выяснении строения этих сложнейших молекул сыграл метод рентгеноструктурного анализа. В 1913 году его предложили физики Лоренс Брэгг и его отец Уильям Брэгг. Они использовали явление дифракции рентгеновских лучей при их прохождении через кристалл, открытое Максом фон Лауэ. Вскоре новый метод был использован для изучения неорганических кристаллов, а в 1920 году Герцог и Янке попробовали применить его для анализа целлюлозы и фибриллярного белка – фиброина шёлка. В этих веществах, а также в коллагене, белке соединительной ткани, есть регулярная структура, поэтому изучать их методом рентгеноструктурного анализа было относительно легко. Для того чтобы использовать этот метод для изучения глобулярных белков, его нужно было усовершенствовать. Это сделал Макс Перутц. Он придумал вводить в состав белков атомы тяжелых металлов, которые занимали определенные места в кристаллической решетке и давали отчетливые сигналы. Перутц использовал также недавно появившуюся электронновычислительную машину. Без ее помощи было бы трудно проводить сложные расчеты. Свои изобретения ученый решил применить, чтобы установить пространственное строение гемоглобина – белка, который содержится в эритроцитах и переносит кислород. Параллельно с Перутцем над расшифровкой трехмерного строения другого белка, миоглобина, работал еще один английский ученый, Джон Кендрью. В 1957 году он впервые увидел, как изгибается полипептидная цепь в молекуле миоглобина и где в ней расположен гем, а в 1961 году знал положение почти каждого из 2600 атомов молекулы. В 1960 году Кендрью и Перутц опубликовали в журнале «Nature» статьи о структуре миоглобина и гемоглобина. В 1962 году обоим исследователям была присуждена Нобелевская премия по химии. Однако работа над гемоглобином не закончилась. В 1968 году Макс Перутц, наконец, смог окончательно установить, как в нем расположены полипептидные цепи и боковые группы аминокислот.